Un equipo internacional de científicos ha identificado anticuerpos que neutralizan a ómicron y otras variantes del SARS-CoV-2. Estos anticuerpos se dirigen a zonas de la proteína de la espiga del virus que permanecen esencialmente inalteradas a medida que los virus mutan. Al identificar las dianas de estos anticuerpos “ampliamente neutralizantes” en la proteína de la espiga, podría ser posible diseñar vacunas y tratamientos con anticuerpos que sean eficaces no solo contra la variante ómicron sino también contra otras variantes que puedan surgir en el futuro.
Este hallazgo nos dice que centrándonos en anticuerpos que se dirigen a estos sitios altamente conservados de la proteína de la espiga, hay una manera de superar la continua evolución del virus. La variante ómicron tiene 37 mutaciones en la proteína spike, que utiliza para adherirse a las células e invadirlas. Se trata de un número inusualmente alto de mutaciones. Se cree que estos cambios explican en parte por qué la variante ha sido capaz de propagarse tan rápidamente, de infectar a personas que han sido vacunadas y de reinfectar a las que han sido infectadas previamente.
“Las principales preguntas a las que tratábamos de dar respuesta eran: ¿cómo ha afectado esta constelación de mutaciones en la proteína de la espiga de la variante ómicron a su capacidad de unirse a las células y de evadir las respuestas de anticuerpos del sistema inmunitario?”, apunta David Veesler, líder del estudio, investigador del Instituto Médico Howard Hughes y profesor asociado de bioquímica en la Facultad de Medicina de la Universidad de Washington en Seattle (Estados Unidos).
Para evaluar el efecto de estas mutaciones, los investigadores diseñaron un virus no replicante, llamado pseudovirus, para que produjera proteínas de pico en su superficie, como hacen los coronavirus. A continuación, crearon pseudovirus que tenían proteínas de espiga con las mutaciones ómicron y las encontradas en las primeras variantes identificadas en la pandemia. Los investigadores observaron en primer lugar la capacidad de las distintas versiones de la proteína de espiga para unirse a la proteína de la superficie de las células, que el virus utiliza para agarrarse a ella y entrar en ella. Esta proteína se llama receptor de la enzima convertidora de angiotensina-2 (ACE2). Descubrieron que la variante ómicron de la proteína de la espiga era capaz de unirse 2,4 veces mejor que la proteína de la espiga encontrada en el virus aislado al principio de la pandemia.
